Różnice między chymotrypsyną a trypsyną

Chymotrypsyna vs trypsyna

Cały przewód pokarmowy uwalnia różne enzymy w celu rozbicia złożonych cząsteczek żywności na prostsze, bardziej strawne. Żołądek, wątroba, trzustka wszystkie skomplikowane soki, które pomagają przekształcić naszą żywność w węglowodany, białka i tłuszcze, aby nasze ciało mogło je wchłonąć i wykorzystać. Trzustka, położona w brzuchu, tuż pod naszym żołądkiem, jest narządem w kształcie liści, który uwalnia maksymalną liczbę enzymów trawiennych. Zarówno trypsyna, jak i chymotrypsyna są enzymami trawiennymi wytwarzanymi przez nią.

Teraz, ponieważ enzymy te są tak silne, że są zdolne do strawienia nawet samej trzustki, wszystkie są uwalniane z komórek w postaciach inaktywowanych. Są one również nazywane prekursorami. Prekursory muszą zostać przekształcone w formę aktywną przez inną substancję chemiczną lub zostać aktywowanym w niektórych temperaturach. Trypsyna jest uwalniana jako trypsynogen z trzustki, podczas gdy chymotrypsyna jest uwalniana jako chymotrypsynogen. Trypsinogen jest uwalniany wraz z innym enzymem hamującym trypsynę, aby zapobiec uszkodzeniu trzustki, aby jakakolwiek przypadkowa aktywowana trypsyna. Wraz z trypsynogenem i chymotrypsynogenem, prokarboksypeptydaza, wiele lipaz, elastaz i proteaz jest opracowywanych i opróżnianych przez przewód trzustki do jelita cienkiego (dwunastnicy).

Uwolnienie tych enzymów lub zymogenów z trzustki jest stymulowane przez neuroprzekaźnik zwany cholecystokininą (CCK). CCK jest uwalniany przez dwunastnik w odpowiedzi na żywność bogatą w tłuszcz/białko w świetle.

Trypsinogen zostaje przekształcony w aktywną formę trypsyną, gdy wchodzi w kontakt z granicą pędzla jelita cienkiego. Tutaj enzym o nazwie enterokinaza jest uwalniany z wizji pędzel-corder. Teraz aktywowana trypsyna aktywuje wszystkie inne uwalniane enzymy, takie jak chymotrypsynogen, prokarboksypeptydaza itp. w ich aktywne formy chymotrypsyny i karboksypeptydazy itp.

Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białko. Rozkładają białka w swoje składowe aminokwasy. Trypsyna trawia białka poprzez złamanie podstawowych aminokwasów, takich jak arginina i lizyna, podczas gdy chymotrypsyna łamie aromatyczne aminokwasy, takie jak tryptofan, fenyloalanina i tyrozyna. Chymotrypsyna zasadniczo rozszczepia wiązania amidowe peptydów w polipeptydach. Działa również na aminokwasy leucyny i metioniny.

Chymotrypsyna ma 3 postacie izomeryczne, a mianowicie chymotrypsynogen B1, chymotrypsynogen B2 i chymotrypsynę C. Podobnie trypsyna ma 3 izoenzymy zwane trypsyną 1, trypsyną 2 i mezotrypsyną. Funkcje tych izomerycznych form zarówno trypsyny, jak i chymotrypsyny są takie same.
Medicznie, trypsyna jest niezwykle ważna, ponieważ aktywacja trypsyny wewnątrzprzewodowej może powodować okropną kaskadę reakcji. Aktywuje wszystkie inne enzymy trawienne, lipazy, proteazy, elastazy i zaczną trawić trzustkę z siebie, co prowadzi do ostrego zapalenia trzustki. Ostre zapalenie trzustki jest stanem zagrażającym życiu, jeśli nie zostanie wcześnie zidentyfikowane i odpowiednio leczone. Z drugiej strony niedobór trypsyny może prowadzić do innego zaburzenia zwanego Meconium Ileus u noworodka. Ze względu na niedobór trypsyny, mekonium (kał noworodka) nie jest upłynniony i nie może przechodzić przez jelita, wytwarzając blokadę i całkowitą niedrożność jelitową. Jest to stan chirurgiczny i należy go natychmiast leczyć.

Weź do domu wskazówki:

Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białko uwalniane przez zewnętrzną trzustkę w brzuchu.
Oba są uwalniane w ich inaktywowanych postaciach, trypsynogenu i chymotrypsynogenu.
Trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę, która jest uwalniana przez komórki graniczne pędzla dwunastnicy.
Trypsyna z kolei aktywuje chymotrypsynę poprzez przekształcenie jej z chymotrypsynogenu.
Trypsyna aktywuje inne enzymy, takie jak proteaza, lipazy, elastazy i karboksypeptydazy.
Trypsyna jest niezwykle silna i jest uwalniana wraz z enzymem hamującym trypsynę w trzustce.
Trypsyna, jeśli jest aktywowana w trzustce, może powodować ostre zapalenie trzustki, które jest zagrażającym życiu stanem autolizowania tkanki trzustki.
Niedobór trypsyny występuje w mukowiscydozie powodującym Meconium Ileus u noworodków.